Яку функцію в обміні речовин виконують ферменти?

3 відповідей на питання "Яку функцію в обміні речовин виконують ферменти?"

1) транспорт речовин, дихання і виділення, у рослин ще й фотосинтез
2) вони розщеплюють піт. речовини.
3) АТФ це такий собі "акумулятор клітини" при руйнуванні енергетичних зв'язків АТФ, виділяється енергія для життєдіяльності клітини.
4) м'язові волокна відповідають на сигнали нервових клітин і в слідстві цього скорочуються або розслабляються.
5) рефлекторна дуга складається з:
рецептора – нервове ланка, що сприймає подразнення
аферентного ланки – доцентрове нервове волокно – відростки рецепторних нейронів, що здійснюють передачу імпульсів від чутливих нервових закінчень в центральну нервову систему;
центральної ланки – нервовий центр
еферентної ланки – здійснюють передачу від нервового центру до ефектору.
ефектора – виконавчий орган, діяльність якого змінюється в результаті рефлексу.
6 все залози
7) На функціональний стан нервової системи впливають активні хімічні речовини, які циркулюють в крові, наприклад гормони. Але утворення гормонів залозами внутрішньої секреції і виділення їх в кров здійснюється під контролюючим впливом нервової системи. У зв'язку з цим слід говорити про єдиний механізм нервово-гуморальної регуляції функцій організму.

Ферменти (ензими) – це білки, що виконують функцію біокаталізаторів, які синтезуються в клітинах мікроорганізмів. Деякі ферменти відносяться до простих білків (протеїни), інші – до складних білок (протеїди). Протеїди є двокомпонентними ферментами, що складаються з білка і небілкової частини різної хімічної природи. До складу небілкової частини можуть входити вітаміни (Вь В2, РР), метали (Ре, Сі, М§, З і ін.), Липи-ди, вуглеводи і т. Д. Білкова частина визначає специфічні властивості ферменту. Небілкова група визначає, як правило, каталітичну активність ферменту.
Оскільки ферменти є білками, то одним з найважливіших умов, що визначають активність ферменту, є температура. У міру зростання її до певної межі зростає швидкість ферментативної реакції, але потім швидкість падає, фермент перестає діяти.
Отімальная температура для прояву максимальної активності різних ферментів різна. Ферменти, виділені з Психрофільні (Холодолюбивих) мікроорганізмів ,, активні при низьких позитивних температурах в межах 5-7 ° С; у мезофіл'них (Среднетеплолюбівих) мікроорганізмів максимальна ферментативна активність в межах 35-37 ° С, у термофільних (Теплолюбних) – 50-60 ° С. Нагрівання до 80-100 ° С необоротно інактивує фермент через денатурації білка. При температурі близько нуля і нижче ферментативна активність сповільнюється і в більшості випадків припиняється.
На активність ферменту впливає рН середовища, оскільки при різних значеннях рН змінюються його »властивості. Наприклад, у бактерій, що ростуть в кислому середовищі, максимум активності спостерігається при рН 4,8; зростаючих при нейтральному значенні рН максимум активності відзначається при рН 7,2. Інші фактори зовнішнього середовища (вплив хімічних речовин середовища, промениста енергія та ін.) Також впливають на активність ферментів. фізіологічні

Мал. 20. Схема взаємодії ферменту з субстратом
процеси, що протікають в клітинах мікроорганізмів, майже повністю залежать від активності ферментів, тому будь-який чинник, який діє на фермент, буде впливати і на життєдіяльність мікроорганізму.
Ферменти мають високу активність – невелику кількість ферменту забезпечують значну швидкість реакцій і викликають перетворення великих кількостей субстрату.Так, молекула каталази руйнує в хвилину 5 млн молекул пероксиду водню, а 1 г амілази при сприятливих умовах перетворює в цукор 1 т крохмалю.
На відміну від неорганічних каталізаторів ферменти мають характерною особливістю – яскраво вираженою субстратной специфічністю. Це виражається в тому, що кожен фермент діє тільки на певний субстрат. Наприклад, амілаза викликає розщеплення тільки крохмалю, лактаза – молочного цукру, целлюлаза – целюлози і т. Д., А на інші вуглеводи кожен з цих ферментів впливати ні, може. Специфічність ферментів визначається структурою молекул ферменту і субстрату, які підходять один до одного, як ключ до замка.
Взаємодія ферменту і субстрату починається зі зв'язування субстрату з білкової частиною ферменту. Утворюється нестійкий комплекс фермент -субстрат. Після закінчення реакції, що каталізується даними ферментом, цей комплекс розпадається, фермент і кінцеві продукти реакції звільняються (рис. 20). У клітинах мікроорганізмів міститься велика кількість ферментів, які локалізовані на різних клітинних структурах (мітохондріях, цітоплазматі-чеський мембрані і ін.).
ферменти бувають конститутивні, є постійною складовою частиною клітин, і адаптивні, виробляються клітиною тільки при умовах, що змінилися життя. У другому випадку мікроорганізм синтезує фермент, який які раніше не продукував (виробляв).
За характером дії ферменти підрозділяються на екзо- ферменти, які виділяються кліткою в зовнішнє середовище, і ендоферменти, які міцно пов'язані з внутрішніми структурами клітини і діють всередині неї. І ті, і інші грають важливу роль в життєдіяльності мікроорганізмів.
За типом найважливіших біохімічних процесів, що каталізують ферментами, вони діляться на шість класів:
I. оксидоредуктази (Окислювально-відновні ферменти), які відіграють велику роль у процесах бродіння і дихання мікроорганізмів, т. Е. В енергетичному обміні. До них відносяться дегідрогенази, цитохромними система, що беруть участь в перенесенні водню та електронів, і багато інших. Це двокомпонентні ферменти, за характером дії відносяться до ендоферменти.
II. трансферази (Ферменти переносу), що каталізують перенесення атомних угруповань від одних з'єднань на інші. Трансферази -двухкомпонентние ферменти, ендоферменти. Серед них є ферменти, які переносять залишки фосфорної кислоти – фосфотрансферази. До них відноситься
гексокіназа, яка на першому етапі бродіння і дихання каталізує перенесення залишку фосфорної кислоти від АТФ – багатого енергією з'єднання – на глюкозу. Інші фосфотрансферази здійснюють фосфорилювання піровиноградної кислоти – проміжного продукту бродіння і дихання – і інших з'єднань. Отже, ці ферменти беруть участь в енергетичному обміні мікроорганізмів і завдяки їм відбувається передача великої кількості енергії від АТФ глюкози і піровиноградної кислоти.
У конструктивному обміні беруть участь амінотрансферази, які переносять аміногрупи (NН2) з амінокислот на кетокислот і при цьому утворюються інші амінокислоти, необхідні для біосинтезу білків мікробної клітиною,
III. гідролази (Гідролітичні ферменти) -це велика група ферментів, в основному однокомпонентних. Вони каталізують реакції розщеплення складних сполук (білки, жири і вуглеводи) з обов'язковою участю води. До них відносяться протеази, розщеплюють білки і поліпептиди до амінокислот; ліпази, викликають гідроліз жирів до гліцерину і вищих жирних кислот; ферменти, що розщеплюють ди- і полісахариди: мальтаза, розщеплює мальтозу (солодовий цукор) на дві молекули глюкози, сахараза, розщеп ляющая сахарозу на глюкозу і фруктозу, лактази, розщеплює лактозу (молочний цукор) на галактозу і глюкозу.До гідролаз, що розщеплює полісахариди, відносяться амілаза (Гідролізує крохмаль), целлюлаза (Гідролізує целюлозу), Пектиназа (Гідролізує пектинові речовини) і ін.
Гідролази грають дуже важливу роль в обміні речовин мікроорганізмів. За характером дії вони відносяться до екзо- ферментам, виділяються кліткою в зовнішнє середовище і беруть участь в розщепленні високомолекулярних сполук поза клітиною, тих, які не здатні проникнути в клітину через малу величину пір в клітинній стінці і цитоплазматичної мембрані (білки, жири, полісахариди та ін.). Утворилися в результаті гідролізу низькомолекулярні речовини із зовнішнього живильного середовища можуть проникати в клітку і потім піддаватися різним перетворенням в ході конструктивного і енергетичного обмінів.

Обмін речовин забезпечує притаманне живому організму як системі динамічна рівновага, при якому взаємно врівноважуються синтез і руйнування, розмноження і загибель. В основі реакцій обміну речовин лежать фізико-хімічні взаємодії між атомами і молекулами, що підкоряються єдиним для живої і неживої матерії законам. Сказане, зрозуміло, не означає, що життя зводиться повністю до фізико-хімічних процесів. Живим організмам притаманні свої особливості.
З обміном речовин нерозривно пов'язаний обмін енергії в організмі. Живі організми можуть існувати тільки за умови безперервного надходження енергії ззовні. І тому вони постійно потребують енергії для виконання різного роду роботи: механічної – пересування тіла, порушується серцева діяльність і т. Д.; гальванічної – створення різниці потенціалів в тканинах і клітинах; хімічної – синтез речовин і т. д.
Первинним непрямим джерелом енергії для людини, як і для всього живого на Землі, за дуже рідкісним винятком [1], служить сонячне випромінювання. Їжа утворюється завдяки тій же енергії Сонця. Початкова ланка харчового ланцюга – рослини, що акумулюють в процесі фотосинтезу сонячну енергію. У зеленому пігменті рослин – хлорофілу під впливом квантів світла з води і вуглекислого газу синтезуються органічні речовини – основа життя.
Склад їжі складний і різноманітний. У ній найбільше головних харчових речовин, до яких відносяться білки, жири, вуглеводи. Містяться в їжі і мінеральні елементи – кальцій, фосфор, натрій та інші, їх називають макроелементами на відміну від мікроелементів, що містяться в ній в мізерно малих кількостях – мідь, кобальт, йод, цинк, марганець, селен та інші. Є в їжі і смакові речовини, які надають їй особливі властивості.